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支鍊氨基酸生物酶活性調節

來源 : www.ztmjt.com   發布時間 : 2015-01-04

支鍊氨基酸生物

1.蘇氨酸脫水酶

蘇氨酸脫水酶(threoninedehydratase,TD)是L-異亮氨酸合成的第一個關鍵酶,由ilvA基因編碼,利用5-磷酸吡哆醛(PLP)為輔因子,催化L-蘇氨酸轉化為2-酮丁酸(2-ketobutyrate)。在C.glutamicum中,TD由4個完全一樣47000大小的亞基組成,與Nocardia屬TD有較高的相似性,但與E.coli屬TD的相似度就比較低。TD的活性在一定程度上決定了L-異亮氨酸和L-缬氨酸、L-亮氨酸的生物合成的分布流向,因為2-酮丁酸存在時,乙酰羟酸合酶優先催化1分子丙酮酸和1分子2-酮丁酸脫羧合成1分子乙酰羟基丁酸而非催化2分子丙酮酸脫羧合成1分子乙酰乳酸。因此,TD特異性地催化L-異亮氨酸的合成。在C.glutamicum和E.coli中,其最終産物L-異亮氨酸作為異構效應物抑制TD活性。對于L-蘇氨酸、L-異亮氨酸、L-缬氨酸,TD的K0.5分别為21、78、12mmol/L。對TDC-端調節區域266-349進行定點突變可以解除這些反饋抑制。

2.乙酰羟酸合酶

乙酰羟酸合酶(acetohydroxyacidsynthase,AHAS),也叫乙酰乳酸合酶,由ilvBN編碼,是支鍊氨基酸合成途徑上的第一個共用酶也是關鍵酶,既可以催化2分子丙酮酸脫羧合成1分子乙酰乳酸(acetolactate),即L-缬氨酸和L-亮氨酸的前體;也可以催化1分子丙酮酸和1分子2-酮丁酸脫羧合成1分子乙酰羟基丁酸(acetohydroxybutyrate),即L-異亮氨酸的前體。AHAS由兩個亞基組成,大亞基由ilvB編碼,具有催化功能;小亞基由ilvN編碼,具有調節功能,突變小亞基上的三個連續氨基酸可以解除三種支鍊氨基酸的反饋抑制。同樣,E.coli中同工酶AHASII、III對2-酮丁酸的親和性遠高于丙酮酸。在2-酮丁酸存在時,優先合成L-異亮氨酸,此時L-缬氨酸和L-亮氨酸的合成減弱,高濃度的2-酮丁酸(100mmol/L)會導緻L-缬氨酸和L-亮氨酸匮乏。
  3.乙酰羟酸異構還原酶

乙酰羟酸異構還原酶(AcetohydroxyacidIsomeroreductase,AHAIR)是支鍊氨基酸合成途徑上的第二個公共酶,該酶由ilvC基因編碼。在L-缬氨酸和L-亮氨酸合成途徑中,催化乙酰乳酸生成2,3-二羟基異戊酸;在L-異亮氨酸合成途徑中,催化乙酰羟基丁酸生成2,3-二羟基-3-甲基戊酸(dihydroxymethylvalerate)。反應包括烷基的異構和還原,同時該反應還需要Mg2+(激活劑)和NADPH(氫供體)進行輔助。在E.coli中活躍的乙酰羟酸異構還原酶是由相同的4個亞基所組成的四聚體,而在C.glutamicum中ilvC基因編碼的産物一直還未被描述。在C.glutamicum中,AHAIR被L-缬氨酸和L-亮氨酸所抑制。對于L-缬氨酸和L-亮氨酸,其IC50值都為7mmol/L。

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